No creo que usted está equivocado. En realidad, las chaperonas moleculares han sido nombrados enzimas en algunos textos. Las chaperonas moleculares se componen de varias clases sin relación de proteínas que tienen lugar a diferentes funciones.
La mayoría de las chaperonas moleculares son Atpasas (enzimas que catalizan la ATP
hidrólisis), que se unen a la desplegada polipéptidos y aplicar la libre
la energía de la hidrólisis del ATP para efecto de su liberación en un favorable
manera.
También se hace evidente en la forma en que algunos de ellos la función (que poseen algunas de actividad de la Atpasa), sugiere que son una especie de catalizadores, las enzimas:
Funcionan en un proceso de ATP impulsada para revertir la desnaturalización y
la agregación de proteínas (procesos que son acelerados a altas
temperaturas), para facilitar el plegamiento correcto de los recién sintetizadas
los polipéptidos a medida que emergen del ribosoma, para desdoblar las proteínas en
preparación para su transporte a través de membranas.
Dos clases de chaperonas moleculares han sido bien estudiados. Ambos se encuentran en organismos que van desde las bacterias hasta los seres humanos.
- Las proteínas de choque térmico 70 (Hsp70)
La primera clase es una familia de proteínas llamadas Hsp70. Funcionan en un proceso de ATP impulsada para revertir la desnaturalización y agregación de las proteínas (los procesos que son acelerados a temperaturas elevadas), para facilitar el correcto plegamiento de polipéptidos recién sintetizados a medida que emergen del ribosoma, para desdoblar las proteínas en la preparación para su transporte a través de membranas y para ayudarles posteriormente replegar.
- Chaperoninas
También están las proteínas de choque térmico que se forman grandes, múltiples subunidades, cagelike asambleas que son universales componentes de los procariotas y los eucariotas. Se unen incorrectamente plegado de las proteínas globulares a través de su expuestas las superficies hidrófobas y, a continuación, en un proceso de ATP impulsada, inducir a que la proteína se pliegue, mientras que la envuelve en una cavidad interna, a fin de proteger el plegamiento de la proteína de la inespecíficos de agregación con otras proteínas desplegadas.
Otros acompañantes por ejemplo, proteínas Hsp90 (tener un papel regulador en el que se inducen cambios conformacionales en nativelike sustrato de las proteínas que dan lugar a su activación o de estabilización) y el factor de activación (evita la intra - e intermoleculares de agregación de polipéptidos recién sintetizados a medida que emergen del ribosoma mediante el blindaje de sus segmentos hidrofóbicos) sin Embargo, a diferencia de la mayoría de los otros acompañantes, factor de activación no se unen a moléculas de ATP.
Las enzimas son más o menos los catalizadores en los sistemas biológicos, por lo que a su derecho a synonimise con catalizadores.
Referencias
Bioquímica (Voet y Voet) Sección 9.2 el Plegamiento de las Proteínas Accesorias, las Chaperonas Moleculares: El GroEL/ES del Sistema.
Lehninger Principio de la Bioquímica en el Capítulo 4, Desnaturalización de las Proteínas y de Plegado.
Bioquímica R. Garret, C. Grisham. Capítulo 31 Completar la Proteína del Ciclo de Vida: Plegado, el Procesamiento y la Degradación de
