¿La mecánica cuántica juega un papel en el plegamiento de la proteína?

Question

El plegamiento de la proteína tarda mucho tiempo (relativamente hablando) cuando el pensamiento de la mecánica cuántica efecto. Sin embargo, para la inicial de micro-pasos de plegado, cuando un átomo, o la configuración de los átomos, puede ir (libremente hablando) a la derecha o a la izquierda (que es, a otras posibles configuraciones), en los procesos que lleva menos de un microsegundo, no es QM relevante? es decir, el átomo tiene una probabilidad de ir a los lugares, en un QM sentido, que va a ambos lugares, y debido a la interacción con el mundo, es función de onda se colapsa o se localiza y que es como el plegado de progresa?

Answer 1

Hay varios aspectos a su pregunta.

¿La mecánica cuántica juega un papel en el plegamiento de proteínas? Sí. El origen de la de van der Waals interacción es en última instancia una mecánica cuántica. (Al menos el dipolo inducido porciones: cómo los electrones se mueven con respecto a cada uno de los otros y de un campo eléctrico externo es impulsado por la mecánica cuántica.) También, mientras que la parte de los enlaces de hidrógeno puede ser descrita por la clásica interacciones dipolo-dipolo, hay un no despreciable porción que se debe a la no-clásica de electrones de la interacción. (Cuánto de esto último poco contribuye, en todo caso, es un poco controversial, sin embargo.)

Pero es que todos los electrones. La otra parte de su pregunta está pidiendo implícitamente sobre el comportamiento cuántico de los núcleos.

En el modelado molecular que utilizamos a menudo un punto de vista llamado "el Born-Oppenheimer aproximación". Que es, a pesar de que permiten que los electrones para transferir e intercambiar y ser sus mecánicos cuánticos auto, tratamos a los núcleos muy parecido a la clásica de partículas. Usando esta aproximación, se puede obtener bastante decente correspondencia con los resultados experimentales.

Así que lo mejor que podemos decir, la naturaleza cuántica de los átomos como un todo (es decir, los núcleos frente a los electrones) no es necesario para cosas como el plegamiento de la proteína. Los núcleos son, probablemente, no sustancialmente, deslocalizada, probablemente no interferir el uno con el otro, y que probablemente no está de túnel cuántico.

Probablemente. Hay alguna evidencia de que el quantum de túnel de núcleos en el proceso de las reacciones catalizadas por enzimas. Esto es principalmente de átomos de hidrógeno, sin embargo. En la mayoría de estos experimentos el quantum de túnel cae drásticamente cuando se vaya a deuterio o tritio núcleos. Yo estoy al tanto de cualquier sistema donde carbono/oxígeno/nitrógeno de túnel es en serio las propuestas son demasiado pesados.

Así que puede haber algunos contribución a la naturaleza cuántica de los núcleos para el plegamiento de la proteína, pero todas las indicaciones en este punto indicar que sería menor de edad. Las propiedades cuánticas de los electrones, sin embargo, son sin duda importantes.

Answer 2

El plegamiento de la proteína tarda mucho tiempo (relativamente hablando) cuando el pensamiento de la mecánica cuántica efecto.

Primera nota de que, en principio, por el momento, la mecánica cuántica se considera universalmente válida en todos los tamaños y escalas de tiempo. Así que, en general, en realidad no importa cómo es grande un sistema o por cuánto tiempo un proceso de toma: cada sistema es un sistema cuántico y cada proceso es un quantum proceso.

Sí, en algunas circunstancias, el uso de las teorías clásicas en lugar de la descripción de la física de los sistemas y procesos. Pero lo hacemos sólo por las razones que en algunos casos las teorías cuánticas de proporcionar innecesariamente complicadas descripciones de tales sistemas y procesos, mientras que la más simple de las teorías clásicas de plomo a la misma predicciones (tomando la precisión deseada en cuenta), y por lo tanto, pueden servir como buenas aproximaciones. Por ejemplo, como el número de partículas en un sistema crece, los más pequeños "efectos cuánticos" y convertirse en la mejor de la mecánica clásica describe un sistema. En el número infinito de partículas límite de la mecánica cuántica simplemente se reduce a los clásicos.

Nota, sin embargo, que es muy difícil de decir, en general, cuando de forma segura puede cambiar de quantum descripción clásica de un¹, por lo que en la práctica muchas veces hacemos el interruptor cuando no podemos, pero cuando nos vemos obligados a, es decir, el clásico de modelado se utiliza generalmente cuando el quantum es simplemente imposible debido a la enorme coste computacional y no necesariamente cuando el primero es sin duda una buena aproximación a la tarde. Este es el caso de las simulaciones a nivel atómico que se realiza clásicamente, incluyendo el plegamiento de la proteína simulaciones: en la actualidad disponemos de ordenadores en la que a lo mejor podemos hacer sólo semi-clásica/semi-cuántica de tratamiento (AIMD) y de sólo proteínas muy pequeñas. Esto es sólo una limitación técnica.

Para resumir, no hay distintos límite entre lo clásico y lo cuántico mundos simplemente porque el mundo clásico no es real, es sólo una construcción mental que sirve en ocasiones como una buena aproximación a la realidad cuántica. El mundo en que vivimos es un mundo cuántico.

es decir, el átomo tiene una probabilidad de ir a los lugares, en un QM sentido, que va a ambos lugares, y debido a la interacción con el mundo, es función de onda se colapsa o se localiza y que es como la el plegamiento de progresa?

Esta es una gran pregunta que, estrictamente hablando, se encuentra fuera del dominio de la ciencia. El plegamiento de proteínas es descrito por las leyes de la mecánica cuántica, la forma de interpretar estas leyes es irrelevante.

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1) En el mejor de los que usted puede tener algunos aproximada criterios tales como, por ejemplo, que las teorías cuánticas son inevitables cuando la acción es del orden de la constante de Planck.

Answer 3

Tenía curiosidad por ver qué tipo de investigación que se había hecho sobre este tema, y no esperaba encontrar mucho, pero yo estaba bastante mal. Así que voy a resumir algunos de los artículos que he encontrado y dar las referencias en la parte inferior.

¿Por qué consideramos que la mecánica cuántica en el plegamiento de proteínas?

En primer lugar, una introducción a por qué alguien podría incluso tratar de llegar a un modelo mecánico cuántico para el plegamiento de proteínas. Así, el plegamiento de proteínas puede ser pensado como una reacción química, y por lo tanto debe ser descrito por las diversas leyes que tenemos para las tasas de las reacciones químicas. Específicamente, la tasa de Arrhenius ecuación que relaciona la temperatura con la velocidad de una reacción. Es a menudo visto escrito como sigue, $$k(T)=Ae^{\frac{-E_a}{RT}}$$ where $k(T)$ is the rate constant, $$ is the pre-exponential factor (not a very descriptive name), $E_a$ is the activation energy, $R$ is the gas constant and $T$ es la temperatura. Esta ecuación es donde vamos a obtener la idea general de que la temperatura se hace más grande, la constante de velocidad también se hacen más grandes.

Otra de las claves es que esta ecuación predice que si llegamos a la parcela $ln(k)$ vs $\frac1T$, se obtendría una línea recta. Esto es cierto para la mayoría de todas las reacciones químicas. Estos llamados de Arrhenius parcelas se han hecho para muchas proteínas, y son muy inusuales. Aquí hay un montón de estas parcelas que he encontrado en un artículo sobre la no-Arrhenius de la cinética de plegamiento y desplegamiento.

Los detalles de estas parcelas están más allá de mi comprensión del experimento, pero puedes leer más en mi primera cita. Un detalle que debe ser señalado es que ellos están usando algún tipo de absorbancia parámetro para hacer el experimento posible, pero la absorbancia es directamente relacionada con la velocidad de a esa temperatura, por lo que este todavía demuestra la falta de Arrhenius de la cinética. El punto es que algo raro está pasando aquí (tasa de disminución de la temperatura no lineal)! Lo que lo hace aún más raro es que algo que desafía la intuición química que ocurre: el proceso que se está desarrollando no es simplemente el inverso del proceso de plegado. De hecho, el proceso que se está desarrollando normalmente produce una bastante lineal Arrhenius de la trama, pero el proceso de plegado no.

Finalmente, la última razón por la que uno podría esperar de la mecánica cuántica para ser importante en un proceso de este tipo es el hecho mismo de que nunca sucede! Se ha señalado (no encuentro donde lo leí, pero fue en un artículo de revista) que si una proteína que se encuentra en el mínimo de la energía de la configuración mediante el muestreo de todos los estados posibles, que nunca iba a terminar plegable! Incluso si cada una de las muestras fue de menos de un femtosegundo, las proteínas de cualquier longitud razonable (digamos 100 aminoácidos) no podía veces casi tan rápidamente como lo hacen debido a que el número de combinaciones posibles es astronómico. Por lo tanto, esta no puede ser movimiento aleatorio como la manera en que normalmente se piensa que estos tipos de cosas.

¿Cómo podemos explicar esto?

Huelga decir que muchas personas han tratado de explicar este fenómeno con diferentes niveles de éxito. La mayoría de las primeras interpretaciones atribuyó algún tipo de efecto solvente que tiene que ver con el cambio no lineal en la hidrofobicidad (odio esa palabra) de las porciones de la proteína con la temperatura. Por desgracia, los físicos, cogió el viento del este, y ellos no estaban convencidos. En algún lugar de China, un físico se dijo a sí mismo, esto suena como la mecánica cuántica para mí! ¿Por qué no? Super raro de las cosas que suceden? Probablemente la mecánica cuántica.

Así, él vino para arriba con una mecánica cuántica modelo para el plegamiento de proteínas. ¿Cómo es siquiera posible? Bueno, voy a explicar los distintos supuestos que él ha hecho (como tengo entendido), y por qué esto podría incluso trabajar.

En primer lugar, se realiza un modelo que sólo puede describir las proteínas de dos estados. Estas son proteínas que tienen dos mínimos en la superficie de energía potencial cuando la proteína se encuentra casi siempre, es decir, plegada o desplegada (ver ref. 2).

Segundo, él sabe de otra literatura que la que más tiempo consume parte de plegamiento de proteínas es cualquier tipo de movimiento de torsión. Por lo tanto, esta es la parte de la moción que trata de forma explícita.

En tercer lugar, porque uno debe tener una energía potencial de la función para describir estas torsiones, se supone que se comportan como osciladores armónicos.

Por último, debido a la forma exacta de la función de partición para un oscilador armónico se sabe, él es capaz de poner este modelo mecánico cuántico en términos de diversas magnitudes termodinámicas, tales como la Salud y la entropía. Esto es clave, porque el modelo debe ser comparados con los de los experimentos anteriores.

Siéntase libre de mirar las matemáticas en las referencias 3 y 4. No es imposible de seguir, pero no es fácil tampoco...

Ahora, voy a mostrar comparaciones de dos de sus mecánico-cuántica de la teoría con experimentos realizados en la literatura (esto es de ref. 4). La primera figura muestra Arrhenius parcelas para el plegamiento de proteínas (aviso de su forma inusual), mientras que la segunda muestra de Arrhenius parcelas para el desarrollo (principalmente lineal). Es muy difícil para mí entender esta diferencia entre el plegado y desplegado, pero su modelo predice que, por lo que no es, precisamente, no hay razón para rechazar la mecánica cuántica de los aspectos de esta. Por supuesto, nunca se puede demostrar que este tipo de cosas (nada está probado en la ciencia), sino que, básicamente, ha demostrado que una verdadera teoría predictiva de plegamiento de proteínas debe tener en cuenta la mecánica cuántica efectos de alguna manera.

La figura 1 (plegamiento de proteínas):

En la figura 2 (desplegamiento de la proteína):

Conclusiones:

Así, a pesar de lo que podríamos haber esperado, cuando una idea bastante simple modelo de uso de la mecánica cuántica (simple en comparación con lo que podría haber sido), uno se pone muy buena comparación entre la teoría y el experimento. Interpretar que sin embargo, por favor, pero no se puede negar que es cierto. Esperar para que las personas hacen de los modelos más robustos, o ae capaz de describir multi-estado de proteínas. Debe ser interesante ver todo esto... de desarrollarse.

Referencias:

1. Matagne, A., Jamin, M., Chung, E. W., Robinson, C. V., Radford, S. E., & Dobson, C. M. (2000). Revista de biología molecular, 297(1), 193-210.
2. Zwanzig, R. (1997). Actas de la Academia Nacional de Ciencias, 94(1), 148-150.
3. Luo, L. (2014). La teoría cuántica en el plegamiento de proteínas. La ciencia China de la Física, la Mecánica y la Astronomía, 57(3), 458-468.
4. Lv, J., & Luo, L. (2014). La Ciencia China De Ciencias De La Vida, 57(12), 1197-1212.
5. Onuchic, J. N., Luthey-Schulten, Z., & Wolynes, P. G. (1997). Revisión anual de la física, la química, 48(1), 545-600.

Answer 4

Sí que es cierto que el plegamiento de la proteína tarda mucho tiempo en comparación con los bonos de vibraciones (pocos femtosegundos) o las rotaciones de un aminoácido (picosegundos a nanosegundos) y para las pequeñas proteínas puede tomar del orden de unas decenas de nanosegundos. Normalmente, las proteínas con muchos residuos de aminoácidos, digamos 100, este tiempo puede llegar a microsegundos y segundos, y de hecho, no puede ser caracterizado por una sola vida, sino a una variedad de estos.

En cuanto a la mecánica cuántica, me gustaría reiterar otras respuestas, en las que como ya sabemos la mecánica cuántica describe el mundo que observamos, pero esto no significa que cada cosa tiene que ser analizado mediante QM con el fin de hacer sentido de ella. Habiendo dicho que, en las proteínas, el lugar donde clásica comportamiento se rompe siempre se encuentran en los túneles, en los que el átomo de H en los enlaces de hidrógeno. Así, en el sentido que creo que te refieres, enlace de hidrógeno es el lugar donde es más evidente.

Sin embargo, los experimentos sugieren que en el plegado, van-der waals interacción en el uso normal de polarisable electrones, así como pi-pi interacciones juegan un papel importante en la formación de intermedios (temporal, de corta duración) de las estructuras que permiten a los más de plegado a tener lugar por la reducción del espacio de configuración disponibles. Ellos también juegan un papel vital en la estructura final.

La interacción de pi-pi es cuántico en la naturaleza y pueden ser, por ejemplo, entre el pi de bonos de los electrones en el péptido C=O de bonos y aquellos en los residuos aromáticos, tales como el triptófano. No debemos olvidar que el enlace químico es inherentemente cuántica de la naturaleza; de los bonos de no existir en un mundo clásico.

Si no se limite a las plegamiento de la proteína, pero a las proteínas en general, a continuación, en la fotosíntesis no es abiertamente cuántica comportamiento tanto en la transferencia de energía y en la transferencia de electrones.