La síntesis de péptidos en fase sólida (SPPS): ¿por qué tapado después de cada acoplamiento de mejorar los resultados?

Question

El título más o menos resume mis preguntas: ¿por qué tapado después del acoplamiento mejorar los resultados durante la síntesis de péptidos en fase sólida (SPPS)?

El Caso: he hecho un experimento de laboratorio donde se acopla tres Fmoc-aminoácidos protegidos, e hizo un final de nivelación (acetilar) en la final de la síntesis. Sin embargo, me dijeron que teóricamente se puede tapa después de cada aminoácido de acoplamiento para asegurar que el producto final sea el correcto. Es decir, uno puede "eliminar" o terminar la síntesis de péptidos, donde los aminoácidos son inocentemente junto (?).

Mi Pregunta; yo realmente no entiendo por qué, porque: si la tapa, entonces "bloque" todos los péptidos que son síntesis de (?). Por lo tanto, ¿cómo se puede añadir más en la cadena si la tapa después de cada uno de los aminoácidos? Esto parece contrario a la intuición, o podría ser un poco confundido. Si usted es capaz de proteger la tapa de par en más aminoácidos, entonces ¿cuál es el punto de nivelación?

• ¿hay alguna manera de que tapado sólo "tapas" en los aminoácidos que no están acoplados o que no la pareja anterior de aminoácidos... de alguna manera?

En general, yo no estoy seguro de entender cómo funciona esto.

Answer 1

si la tapa, entonces "bloque" todos los péptidos que se está sintetizando.(?)

No, No, el orden de los pasos es importante. Primero intenta par de sus nuevos aminoácidos a la fase sólida. Usted va a terminar con desacoplado termina con grupos amino libres y junto termina con un grupo amino protegido. Luego de la pac, por ejemplo, con phenoxyacetic anhídrido ácido. Esta será sólo la tapa de la desacoplado termina con grupos amino libres. A continuación, el Fmoc o lo que sea protectora grupo es eliminado de representación de grupos amino libres para los nuevos acoplamientos.

Decir que quería crear la secuencia de $\ce{CHEMISTRY}$. Y dicen que en un punto específico en la resina, que no par el residuo de serina; ha $\ce{H2N-TRY-CO-resin}$ en ese lugar. Si ahora no tope, podría generar la secuencia de $\ce{CHEMITRY}$ porque isoleucina va pareja a la treonina del grupo amino libre, etc. Por la limitación de, básicamente, generar $\ce{Ac-NH-TRY-CO-resin}$ que no lo molesten más.

Y los beneficios no se detienen ahí. Sin tapar, al final acabaría con las secuencias de $\ce{CHEMISTRY}$ (el que usted desea), $\ce{HEMISTRY}$, $\ce{CEMISTRY}$, $\ce{CHMISTRY}$, $\ce{CHEISTRY}$, $\ce{CHEMSTRY}$, $\ce{CHEMITRY}$, $\ce{CHEMISRY}$, $\ce{CHEMISTY}$ y tal vez, incluso,$\ce{CHEMISTR}$. Todos estos son de longitud similar a la de su producto deseado y difícil de purificar a través de HPLC. Pero si se tapa, sólo se puede obtener $\ce{HEMISTRY}$, $\ce{EMISTRY}$, $\ce{MISTRY}$, $\ce{ISTRY}$, $\ce{STRY}$, $\ce{TRY}$, $\ce{RY}$, y $\ce{Y}$ - la mayoría de estos son significativamente más corto y más fácil de purificar.

También, asumir una cantidad constante de aminoácidos siempre que se añade a la resina a la pareja. Si sólo el hasta ahora construido correctamente las secuencias están disponibles, estos se " vea "una mayor concentración por el sitio' de sus asociados de acoplamiento tal vez resulta un poco mayor rendimiento, también. (Tenga en cuenta que este párrafo se utiliza laico de la terminología.)