Mecanismo de cooperación en la actividad de la enzima
La forma más fácil de explicar cooperatividad es el ejemplo de la hemoglobina, donde casi cuatro subunidades idénticas interruptor de cooperación entre dos estados, la T y la R de la diferente afinidad de unión. Cuando no hay ligando (L) es obligado, la hemoglobina se encuentra en el estado T; una vez que al menos un ligando es obligado, es predominantemente en el estado R.
$$\ce{T4 + 4 L <=> R_4L + 3 L <=> R4L + 3 L <=> R4L2 + 2 L <=> R_4L3 + L <=> R4L4}$$
Los estados con 1-3 ligandos están menos pobladas (porque el estado R tiene mayor afinidad por el ligando L thant el estado T), y vamos a ignorarlos:
$$\ce{T4 + 4 L <=> R4L4}$$
A partir de esto, se puede escribir la ley de acción de masas y las isotermas de unión.
Si aplicamos esto a una enzima con un coeficiente de Hill de $n$, y llame el estado activo de la enzima E y el estado inactivo F, tendríamos el equilibrio:
$$\ce{F_n + nS<=> E_nS_n}$$
Por lo suficientemente alta concentración de sustrato, la enzima sería en el complejo con sustrato, con una tasa de $v_\text{max}$.
Mecanismo de inhibición de la cooperativa
En el OP pregunta, el coeficiente de Hill para la inhibición $m$ es diferente de la de actividad de la enzima ($n$). Así podríamos tener una proteína reguladora de la con $m$ subunidades adjunta a la enzima. Se une de forma cooperativa a un inhibidor, que alostéricamente afecta a la actividad de la enzima. La proteína reguladora también tienen dos estados, T y R, ya sea libre o unido a $m$ inhibidores:
$$\ce{ T_m + m I <=> R_mI_m}$$
Cuando el inhibidor alostérico está obligado a ligando (es decir, en el estado R), la enzima que carece de actividad.
La combinación de los dos
Sólo una cierta fracción de la enzima está obligado al sustrato, y sólo una cierta fracción de la enzima-sustrato enlazado no es inhibida por la proteína reguladora. Para este escenario, la actividad de la enzima es $v_\text{max}$ los tiempos de los dos fracciones.
$$\frac{\mathrm d[\ce{P}]}{\mathrm dt} = v_\mathrm{max}\frac{[\ce{S}]^n}{K_S + [\ce{S}]^n} \cdot \frac{K_I}{K_I + [\ce{I}]^m}\tag{2}$$
¿Qué sucede cuando hay inhibición competitiva?
Se vuelve más complicado. Será el inhibidor también causa un cambio en las enzimas de la conformación? ¿En qué dirección? Para el más simple (no cooperativos) ecuación de Michaelis Menten modelo, un inhibidor competitivo de los cambios de la afinidad aparente de la enzima a ligando en una manera dependiente de la concentración (la enzima particiones entre libre, ligando unido y el inhibidor de estado unida). Para la cooperativa caso, usted tendría que decidir si los estados mixtos (como $\ce{ES2I2}$) están pobladas; si lo son, se contribuiría a la formación de producto, pero menos de $\ce{ES4}$ debido a que no todos los sitios activos están girando sobre el sustrato.
