La interacción hidrofóbica se piensa para ser conducido por una fuerza entrópica. ¿Si es, interacciones hidrofóbicas debería más fuerte a temperaturas más altas, donde se favorecen los Estados de mayor entropía? ¿Por qué, entonces, son corazones hidrofóbicos de la proteína desnaturalizados por el calor?
Respuestas
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Tienes razón que las interacciones hidrofóbicas se estabilizan en temperaturas más altas. Sin embargo, creo que la adición de calor principalmente interrumpe la estructura de las proteínas rompiendo enlaces del hidrógeno a través de mayor movimiento térmico.
Una vez que la estructura secundaria se empieza a ir, las interacciones terciarias se consigue revuelto, probablemente dando por resultado la separación de residuos hidrofóbicos. Debe ser más fuerte que las interacciones hidrofóbicas mejoradas el refolding de la espina dorsal del polipéptido.
conv
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88
Para añadir a la respuesta de Dan Carga: las interacciones pueden ser más fuertes, pero usted todavía está haciendo más fácil para la proteína para cruzar las barreras de energía hacia el desplegamiento si el calor de las proteínas.
También, una cosa que me ayudó a entender la proteína de la física es la siguiente: una interacción puede ser de un valor de 2 kcal/mol en un vacío, pero si se rompe esta interacción es probable que no vaya a 0 kcal/mol. Es probable que la proteína se forma otro enlace de hidrógeno vale la pena sólo 1.8 kcal/mol con agua, o formas similares de interacción hidrofóbica con un no-montaje de revisión de la proteína que es casi tan favorable.
ghostly606
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Como ha sido señalado por @VonBeche la adición de energía (calefacción) finalmente se va a desplegar/desnaturalizar proteínas. Intermolecular (u otros) de las fuerzas en última instancia, no puede soportar la energía térmica.
Sin embargo, el uso de las fuerzas de la entropía", mientras que común es engañosa, ya que no hay fuerzas en juego debido a la entropía. La entropía tiene unidades de energía/temperatura y por lo $T\Delta S$ unidades de energía no por la fuerza, que es la energía/distancia. Yo intento explicar, a continuación, ¿por qué aparece como una fuerza.
Cuando la colocación de una proteína en el agua, un 'cavidad' en el que el agua tiene que ser hecha que significa romper algunos enlaces de hidrógeno (costoso en términos de energía) y por lo tanto también una cierta pérdida de la entropía y el agua tiene para el puente de la cavidad, también caro. Si la proteína está desplegada y en el agua, tiene muchas configuraciones diferentes, posiblemente todos sobre el mismo de alta energía, en relación a su estado plegado.
El agua va a tratar de enlace de hidrógeno con los residuos polares pero para los no-polar residuos de enlaces de hidrógeno tendrá que ser roto y, a continuación, rehecho como el agua intenta reducir todo el residuo (Rehacer los lazos recoups algunos de la pérdida de energía y la reducción de recoups algunos de la entropía). En térmicamente inducida, al azar de la difusión de la cadena de proteína, en algún instante de residuos de acercarse lo suficiente el uno al otro para relativamente largo rango de fuerzas intermoleculares pueden actuar entre ellos. Si el agua puede ser expulsado de entre los residuos de las fuerzas intermoleculares pueden aumentar, en primer lugar, porque ya no es una molécula polar en el camino (de alta energía de interacción) y segundo porque los residuos pueden hacerse más fuertes.
De esta manera en una proteína globular el núcleo hidrofóbico puede formar, con los residuos polares en el exterior hidrógeno unido al agua. Así que no es que la entropía es una fuerza impulsora, pero que por la expulsión de agua interior de la energía (entalpía) se puede bajar y el agua pueden ahora unirse con otras moléculas de agua, haciendo que los enlaces de hidrógeno (entalpía bajado) y el aumento de la entropía en el agua, lo que reduce los $\Delta G$ total. La reducción de la entropía de formación de un núcleo hidrofóbico es más que compensado por la eliminación de agua y permitiendo la entrada del granel.
Hay una disminución en la energía libre mediante la formación de un gran grupo de partículas de varios más pequeños (hidrofóbico), siempre que la combinación de las partículas es lo suficientemente grande; cálculo indican un volumen/superficie ratio > 1 nm. La disminución en la energía libre es en gran parte entálpico, mientras que para las partículas más pequeñas cambio de energía libre es en gran medida de la entropía.
(Algunos otros puntos sobre las proteínas globulares, residuos hidrófilos hacer enlaces de hidrógeno con el agua, pero todavía hay un entrópica el costo, ya que ahora las aguas han restringido de rotación y de traslación de la entropía versus agua a granel. Cuando un residuo hidrofóbico está en la superficie, las aguas para el puente de ronda en gran coste entrópico que es aproximadamente proporcional al área de superficie. Si un grupo polar se encuentra en el núcleo hidrofóbico (por razones funcionales) su energía debe ser controlado por neutralizar su carga o dipolo con otros residuos.)
